Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w konfrontacji z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w konfrontacji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, jakiego zadanie zapewne stanowić znaczne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.

– Od kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał wielki nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tychże potrafią teraz mieć też chemicy, a nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z pełnego świata

– Jest wówczas dokładnie to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w dziale nauk chemicznych również o produktach.

Prowadzone przez analityków z Wrocławia badania stają się też podstawą dla poszukiwań środku na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w obecnym wirusie. – To wspiera mu doświadczenie. Zahamowanie wykonywania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby wykonanie tego enzymu (hamowałby jego działalność – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To oczywiście z ostatniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym tenże istniał popularny, przecież były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który odpowiada do tego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten ważny dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, że jest taki ważny. – Od kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim pozycję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał wielki nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS oraz jej doskonałego inhibitora. Parę lat później na pamiątkę tego zdarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na wstępu lutego bieżącego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją niezwykle dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest szczególnie odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się końcami z wszystkim światem

Jak uczy, istnieje to enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w książki P1”). – U ludzi właściwie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego jeszcze można się spodziewać, że gdy powstaną leki idące w ten enzym, obecne będą one przeszkadzać wirusowi, a obecnie nie człowiekowi. Zaś wtedy nazywa, że będą nieco toksyczne.

Publikacja (z wnioskami z badań) zespołu prof. Drąga jest także w trakcie recenzowania, tylko jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest prosty online. – Zatem stanowi prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I nadaje, że w mało dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z zapytaniami i ofertami współpracy zakładają się zespoły z odległych stron świata.

– To, co już opublikowaliśmy – to jedyna spośród najaktualniejszych informacji, które można traktować o tym enzymie. Zatem jego wszystka preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z jakimi aminokwasami enzym potrafi się łączyć w głównych pozycjach. – Możemy powiedzieć, lub więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy też stworzyć mapę najważniejszego znaczenia tego enzymu i dopasowywać do niego nawet leki, które szybko spotykają się na zbytu – mówi naukowiec.

Dodaje, że z doświadczeń tychże potrafią teraz mieć też chemicy czy firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa.

– Już na przypadku jesteśmy różne białka spośród tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książce jest podaj niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli przygotować swoje doświadczenia tak mocno dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i korzystać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie stoją w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Potrafi ona działać do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został teraz w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawa Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

0 0 vote
Article Rating
Subscribe
Powiadom o
guest
0 komentarzy
Inline Feedbacks
View all comments